En el laboratorio se ha trabajado en los últimos años en la purificación y estudio de 2 proteínas que por sus características resulta muy importante su estudio estructural. La primera de ellas es una a-zeína, una proteína de maíz altamente hidrofóbica cuya dificultad de manejo por su baja solubilidad en solventes acuosos había dificultado su purificación. Nosotros fuimos los primeros en desarrollar un protocolo de purificación que permitió obtenerla con el alto grado de pureza requerido para su caracterización (Cabra et al., 2005). Con la proteína pura, identificada como la -zeína Z19 ha sido posible realizar estudios de caracterización básicos. Para lograr entender el comportamiento de esta proteína la dilucidación de su estructura tridimensional es de fundamental siendo la cristalización de la misma el primer objetivo a alcanzar. La segunda proteína que se pretende estudiar es el monomero de TIM de T. cruzi. Esta proteína monomérica obtenida mediante ingeniería genética, es la primera reportada para esta especie y ha sido caracterizada bioquímica y funcionalmente. Asimismo se ha determinado su estructura cristalográfica. La generación y estudio de esta mutante ha sido posible gracias al trabajo de un grupo interdisciplinario que ha integrado a miembros de distintas entidades de investigación. La disponibilidad de un protocolo de purificación de esta proteína permite tener un excelente rendimiento de la misma. Con estos antecedentes nos proponemos llevar a cabo una caracterización más detallada de su estructura y de manera particular en la región catalítica, para lograr entender los mecanismos finos asociados a la relación estructura-estabilidad-función.

La α-zeína Z19: La obtención de cristales de proteínas de α-zeína Z19 así como su posterior difraccón y obtención final de su estructura cristalográfica, aportaran una valiosa información sobre las características y propiedades de éste tipo de proteínas insolubles en agua. La enzima monomérica de TcTIM (monoTcTIM: Los resultados obtenidos a partir de los estudios propuestos para ésta proteína en relación a su estructura-estabilidad-función tendrán relevancia en la comprensión del plegamiento y sobre la evolución de proteínas homólogas; aportaran indudablemente valiosa información sobre este tipo de plegamiento, y conducirán a una mejor comprensión de detalles asociados al proceso catalítico de esta proteína. Se pretende obtener 2 publicaciones en revistas internacionales de alto impacto. Además se pretende graduar a un Maestro y a un Doctor en Ciencias (Posgrado de Ciencias del Mar y Limnología y Doctorado en Ciencias Biomédicas, respectivamente).