Diseño de un nuevo receptor de la toxina Cry1Ab de Bacillus thuringiensis a partir de la toxina Cyt1Aa. Bacillus thuringiensis (Bt) es una bacteria que produce proteínas conocidas como δ-endotoxinas Cry y Cyt. Las proteínas Cry son tóxicas contra insectos del orden Lepidoptera, Diptera, Coleoptera, Hymenoptera, Homoptera, Orthoptera y Mallophaga y Nematoda. Las toxinas Cyt son activas contra insectos pertenecientes al orden Diptera. El mecanismo de acción de las toxinas Cry consiste en su activación por proteasas del hospedero, enlace con el receptor, formación de una estructura oligomérica que es competente para la inserción y formación de un poro, lisis celular y muerte del insecto. En contraste, las toxinas Cyt interaccionan directamente con la membrana celular. En investigaciones sobre la toxina Cyt se demostró que Cyt1Aa sinergiza a las toxinas Cry11Aa, Cry4A y Cry4B, y además funciona como receptor de éstas; esto tiene relevancia debido a que las toxinas Cyt abaten la resistencia a proteínas Cry contra organismos del orden Diptera. El uso excesivo de toxinas Cry en el campo, tiene como consecuencia que los insectos desarrollen resistencia a dichas toxinas. El mecanismo más frecuente de resistencia a las toxinas Cry involucra alteraciones en el receptor. Considerando que la toxina Cyt1Aa funciona como receptor de toxinas Cry activas contra dípteros, y con la finalidad de proporcionar una alternativa para combatir la resistencia de insectos plaga, el presente trabajo está enfocado en el diseño de un nuevo receptor para la toxina Cry1Ab, activa contra lepidópteros, a partir de la toxina Cyt1Aa, por medio de evolución dirigida y despliegue de proteínas en fagos.

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