”Plasticidad del proteasoma en Arabidopsis thaliana” En las células eucariotas el sistema de la ubiquitina-proteasoma es la vía principal que dirige la degradación selectiva de las proteínas. Este proceso, también juega un papel crítico en la regulación de una gran variedad de procesos celulares que incluye el ciclo celular, la traducción de señales, la apoptosis y la expresión génica. La estructura básica del proteasoma 26S esta altamente conservada y es especialmente homogénea entre los eucariotas. La holoenzima 26S, esta compuesta por dos subcomplejos: una partícula central 20S (CP) donde se lleva a cabo la proteólisis y una partícula reguladora 19S, que prepara al sustrato para ser internado y degradado en la CP. Recientemente se publicó evidencia que muestra que el proteasoma 26S se desensambla durante la degradación. La hidrólisis controlada de ATP acoplada a la degradación de la proteína, genera una fuerza mecánica que causa un cambio conformacional en la subunidad 19S. Este cambio, causa la disociación de la subunidad 19S del proteasoma 26S. Eventualmente, el proteasoma puede restaurarse con los elementos originales o bien tiene la oportunidad de integrar subunidades distintas o bien proteinas de interacción que pueden modificar su especificidad, su regulación y sus capacidades catalíticas. En este proyecto queremos definir la composición nativa del proteasoma de Arabidopsis thaliana, revelar las funciones de sus subunidades, asi como de las posibles proteínas de interacción, y determinar si la planta ensambla, de manera preferente, subtipos del proteasoma tanto en condiciones basales de cultivo como bajo alguna condición de tensión metabólica.

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